L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Ağ kristallar və ya kristal toz
| Kataloq nömrəsi | XD90322 |
| Məhsulun adı | L-sistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulyar Formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekulyar çəki | 240.30 |
| Saxlama Detalları | Ətraf mühit |
| Uyğunlaşdırılmış Tarif Məcəlləsi | 29309013 |
Məhsulun spesifikasiyası
| Görünüş | Ağ kristallar və ya kristal toz |
| Təhlil | 99% |
| Sinif | USP32 |
| Xüsusi fırlanma | -215° ilə -225° arasında |
| Ağır metallar | <0,0015% |
| AS | 1.5ppm maks |
| SO4 | 0,040%maks |
| Fe | <0,003% |
| Qurutma zamanı itki | 0,20%maks |
| Alovlanmada qalıq | 0,10%maks |
| Cl | 0,10%maks |
Karboksipeptidaza T (CpT) komplekslərinin fenilalanin və arginin substratının analoqları ilə - benzilsukin turşusu və (2-guanidinoetilmerkapto) süksinik turşusu ilə kristal strukturları molekulyar əvəzetmə üsulu ilə 1,57 Å və 1,62 Å profilli substratın spesifikliyi ilə təyin edilmişdir. fermentdən.Mühafizəkar Leu211 və Leu254 qalıqlarının (həm karboksipeptidaza A, həm də karboksipeptidaza B-də mövcuddur) hidrofobik substratların tanınması üçün struktur determinantları olduğu göstərildi, Asp263 isə müsbət yüklü substratların tanınması üçün idi.Bu determinantların mutasiyaları substrat profilini dəyişdirir: CpT variantı Leu211Gln karboksipeptidaza B-yə bənzər xassələri, CpT variantı Asp263Asn isə karboksipeptidaza A kimi selektivliyi əldə edir.Leu254 və Tyr255 ilə qarşılıqlı əlaqədə olan Pro248-Asp258 döngəsinin substratın C-terminal qalıqlarının tanınmasına cavabdeh olduğu göstərildi.S1' alt sahəsində substratın bağlanması bu döngənin liqand dərinliyində endent sürüşməsinə gətirib çıxarır və Leu254 yan zəncirinin hərəkəti kataliz üçün vacib olan Glu277 qalığının konformasiyasının yenidən qurulmasına səbəb olur.Bu, metalokarboksipeptidazaların substrat seçiciliyinə dair yeni bir fikirdir ki, bu da S1' alt sahəsi ilə katalitik mərkəz arasında qarşılıqlı təsirlərin əhəmiyyətini nümayiş etdirir.
